Kristallographische und Molekular Dynamische Simulationsstudien zur Proteinkristallisation

(M.Sc. Johannes Hermann)

Die Kristallisation der Alkoholdehydrogenase aus Lactobacillus brevis und Mutanten wurde in silico modelliert. Mit Neutronen- und Röntgenkristallographie wurden Strukturmodelle für Molekulardynamik Simulationen erzeugt. Nukleation und Wachstum von Proteinkristallen wird thermodynamisch durch stabilisierende Interaktionen an Kristallkontakten bestimmt. Die Gestaltung von Proteinvarianten über freie Energie Berechnungen stellt somit ein neues Werkzeug zur Kontrolle der Proteinkristallisation dar.

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Publikationen

• Hermann J, Bischoff D, Grob P, Janowski R, Hekmat D, Niessing D, Zacharias M, Weuster-Botz D (2021): Controlling protein crystallization by free energy guided design of interactions at crystal contacts. Crystals 11: 588.
• Grob P, Huber M, Walla B, Hermann J, Janowski R, Niessing D, Hekmat D, Weuster-Botz D (2020): Crystal contact engineering enables efficient capture and purification of an oxidoreductase by technical crystallization. Biotechnol J 15: 2000010.
• Nowotny P, Hermann J, Li J, Krautenbacher AE, Klöpfer K, Hekmat D, Weuster-Botz D (2019): Rational crystal contact engineering of Lactobacillus brevis alcohol dehydrogenase to promote technical protein crystallization. Crystal Growth and Design 19: 2380–2387.
• Hermann J, Nowotny P, Schrader TE, Biggel P, Hekmat D, Weuster-Botz D (2018): Neutron and X-ray crystal structures of Lactobacillus brevis alcohol dehydrogenase reveal new insights on hydrogen bonding pathways. Acta Cryst F74: 754-764.